Blutuntersuchungen helfen, viele pathologische Prozesse im Körper zu identifizieren. Mit der Pathologie der Verdauungssystemorgane ist die biochemische Analyse von Blut sehr aufschlussreich.

Einer der wichtigen Indikatoren der Biochemie ist Amylase. Es ist der Hauptmarker für den Zustand der Bauchspeicheldrüse. Seine Abweichungen von der Norm zeigen immer das Vorhandensein von Pathologie des Organismus an.

Was ist Amylase in der biochemischen Analyse von Blut

Amylase ist ein Enzym, das am Verdauungsprozess beteiligt ist.

Es gibt zwei Arten von Amylasen:

• Alpha-Amylase. Seine Produktion erfolgt in der Bauchspeicheldrüse (in größerem Umfang) und den Speicheldrüsen;
• Pankreasamylase ist eine Komponente der alpha-Amylase, die ausschließlich vom Pankreas produziert wird und am Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm beteiligt ist.

Amylase wird von den Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse produziert und ist Teil des Pankreassafts.

Das Enzym Amylase ist für den menschlichen Körper von großer Bedeutung.

Alpha-Amylase im Blut erfüllt die folgenden Funktionen:

• Stärkeverdauung während der Nahrungsmittelverdauung. Dieser Prozess beginnt in der Mundhöhle, weil Amylase in der Speichelzusammensetzung enthalten ist. Stärke wird in einfachere Substanzen umgewandelt, die als Oligosaccharide bezeichnet werden.
• Die Aufnahme von Kohlenhydraten im Körper;
• Abspaltung von Glykogen zu Glukose, der Hauptenergiereserve. Dass es alle Zellen und Organe mit der Energie versorgt, die für ihre Vitalaktivität notwendig ist.

Das Enzym Amylase ist sehr wichtig für das ordnungsgemäße Funktionieren des Verdauungssystems. Daher wird die Untersuchung seines Spiegels meistens bei Verdacht auf Erkrankungen und Störungen des Verdauungstrakts vorgeschrieben.

Wenn keine Pathologie vorliegt, sollte Amylase nur im Darm sein. Bei verschiedenen Erkrankungen gelangt es jedoch in den Blutkreislauf.

Indikationen zur Analyse

Amylase ist ein Indikator für die Entwicklung von entzündlichen und endokrinen Erkrankungen beim Menschen. Die Hauptindikationen für die Durchführung von Blutuntersuchungen auf Amylase sind:

• Verdacht auf akute Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse). Die Analyse wird für den Fall durchgeführt, dass solche Symptome auftreten:
  • Übelkeit;
  • Erbrechen;
  • Häufige lose Hocker;
  • Bauchschmerzen, oft umgebend;
  • Allgemeine Schwäche
• Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis. Beschwerden wie im akuten Krankheitsverlauf;
• Hepatitis (Entzündung des Leberparenchyms). Symptome der Krankheit:
  • Ziehender Schmerz im rechten Hypochondrium;
  • Hepatomegalie (vergrößerte Leber);
  • Bitterkeit im Mund;
  • Übelkeit;
  • Schwäche

• Der Verdacht auf Diabetes kann auch ein Hinweis auf diese Studie sein. Diese endokrine Pathologie des Pankreas, die sich manifestiert:
  • Intensiver Durst;
  • Polyurie (Ausscheidung großer Urinmengen);
  • Trockene Haut und Schleimhäute;
  • Pruritus;
  • In schweren Fällen kommt es zu Bewusstseinsverlust und Koma.
• Gutartige und bösartige Tumore der Bauchspeicheldrüse. Ihre Symptomatologie kann verschieden sein. Maligne Prozesse können lange Zeit asymptomatisch sein. Wenn Beschwerden von diesem Körper erkannt werden, ist es daher unerlässlich, den Amylase-Spiegel zu bestimmen.
• Mumps - Entzündung der Speicheldrüsen mit ihrer Blockade;
• Zysten im Pankreas.

Vorbereitung auf die Studie

Zur Bestimmung des Amylasespiegels wird ein biochemischer Bluttest zugeordnet. Damit das Ergebnis zuverlässig ist, müssen Sie sich richtig vorbereiten.

Experten geben mehrere Empfehlungen zur Vorbereitung der Durchführung der Analyse für alpha-Amylase, die sorgfältig befolgt werden sollten:

• Ein paar Tage vor der Studie sollten Sie fetthaltige, frittierte und würzige Speisen aufgeben;
• Am Vorabend der Blutentnahme sollten Sie aufhören, Tee und Kaffee zu trinken. Es wird empfohlen, an diesem Tag nur Wasser ohne Kohlensäure zu trinken.
• Wenn der Patient Medikamente einnimmt, müssen Sie sich mit Ihrem Arzt über die Möglichkeit einer Unterbrechung der Behandlung zum Zeitpunkt der Laboruntersuchung erkundigen.

• Lehnen Sie sich tagsüber nicht aus, da übermäßiges Training die Leistung verfälscht;
• Vermeiden Sie Stress und emotionale Störungen.
• Hören Sie einen Tag vor der Analyse auf, alkoholische Getränke zu trinken.
• Am Morgen des Tages kann das Spenden von Blut nicht essen, da die Studie auf nüchternen Magen durchgeführt wird. Darf nur eine kleine Menge Wasser trinken (nicht mehr als 200 Milliliter).

Empfehlungen zur Blutuntersuchung:

• Bereiten Sie eine Punktionsstelle vor (Blutentnahme). In der Regel ist es die Ulnarfalte des Arms. Wenn es notwendig ist, die Hand von der Kleidung zu befreien;
• Legen Sie ein venöses Gurtzeug auf den Unterarm und bitten Sie den Patienten, mit der Faust "zu arbeiten";
• Behandle die Haut mit einer antiseptischen Lösung (medizinischer Alkohol);
• Führen Sie eine Nadel ein und ziehen Sie die erforderliche Blutmenge in ein Reagenzglas oder eine Spritze.
• Bringen Sie am Ende der Manipulation einen mit Alkohol befeuchteten Wattebausch auf die Wunde an, beugen Sie den Arm am Ellbogengelenk und bleiben Sie für 10 Minuten in dieser Position. Dies ist notwendig, um die Blutung zu stoppen.

Das Blut, das dem Patienten entnommen wurde, wird in das Labor geschickt. Dort fügen sie Kohlenhydrate hinzu und bestimmen den Zeitpunkt ihres Zusammenbruchs. Basierend auf diesem Indikator wird das Ergebnis entschlüsselt.

Es ist zu beachten, dass nur ein Arzt das Ergebnis unter Berücksichtigung aller Faktoren entschlüsseln kann.

Normamylase im Blut

Es sei daran erinnert, dass im Blut 2 Arten dieses Enzyms zugeteilt werden. Es ist Pankreas und Alpha-Amylase. Dementsprechend haben sie unterschiedliche Normen. In jedem Labor können die Indikatoren leicht abweichen, da unterschiedliche Reagenzien verwendet werden. In der Form mit dem Ergebnis gibt es daher eine Spalte, in der die Normgrenzen dieses Labors angegeben sind. Es gibt jedoch allgemein anerkannte Indikatorenstandards, die auf Daten eines unabhängigen Labors basieren.

Normtabelle der alpha-Amylase (Gesamtamylase im Blut) bei Erwachsenen und Kindern:

Biochemische Analyse von Blutnormen, Bedeutung und Interpretation von Indikatoren bei Männern, Frauen und Kindern (nach Alter). Enzymaktivität: Amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, Lipase, Pepsinogen und andere.

Im Folgenden betrachten wir, welche Indikatoren der biochemischen Analyse von Blut, welche Referenzwerte und Interpretationen dies sind. Wir werden uns insbesondere auf die Aktivitätsindikatoren von Enzymen konzentrieren, die im Rahmen dieses Labortests ermittelt wurden.

Alpha-Amylase (Amylase)

Alpha-Amylase (Amylase) ist ein Enzym, das am Abbau von Speisestärke zu Glykogen und Glukose beteiligt ist. Amylase wird von den Pankreas- und Speicheldrüsen produziert. Darüber hinaus ist Speicheldrüsenamylase ein S-Typ und die Bauchspeicheldrüse ist ein P-Typ, aber beide Arten des Enzyms befinden sich im Blut. Die Bestimmung der Alpha-Amylase-Aktivität im Blut ist eine Berechnung der Aktivität beider Enzymtypen. Da dieses Enzym von der Bauchspeicheldrüse produziert wird, wird die Bestimmung seiner Aktivität im Blut zur Diagnose von Erkrankungen dieses Organs (Pankreatitis usw.) verwendet. Darüber hinaus kann die Aktivität der Amylase auf das Vorhandensein anderer schwerer Pathologien der Bauchorgane hinweisen, deren Verlauf zu einer Reizung der Bauchspeicheldrüse führt (z. B. Peritonitis, akute Appendizitis, Darmverschluss, ektopische Schwangerschaft). Somit ist die Bestimmung der Aktivität von alpha-Amylase im Blut ein wichtiger diagnostischer Test für verschiedene Pathologien der Bauchorgane.

Dementsprechend wird die Bestimmung der Aktivität von alpha-Amylase im Blut im Rahmen der biochemischen Analyse in folgenden Fällen zugeordnet:

• Vermutete oder zuvor identifizierte Pathologie des Pankreas (Pankreatitis, Tumore);
• Gallensteinkrankheit;
• Mumps (Krankheit der Speicheldrüsen);
• Akute Bauchschmerzen oder Trauma im Unterleib;
• Jede Pathologie des Verdauungstraktes;
• Verdächtige oder zuvor festgestellte Mukoviszidose.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutamylase bei erwachsenen Männern und Frauen sowie bei Kindern über 1 Jahr 25 - 125 U / l (16 - 30 mccatal / l). Bei Kindern des ersten Lebensjahres variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut zwischen 5 und 65 U / l, was auf die geringe Amylaseproduktion aufgrund der geringen Menge an stärkehaltiger Nahrung in der Säuglingsnahrung zurückzuführen ist.

Eine Erhöhung der Aktivität von Alpha-Amylase im Blut kann auf folgende Erkrankungen und Zustände hindeuten:

• Pankreatitis (akut, chronisch, reaktiv);
• Zyste oder Tumor der Bauchspeicheldrüse;
• Okklusion des Pankreasganges (z. B. Stein, Adhäsionen usw.);
• Makroamylasämie;
• Entzündungsprozess oder Schäden an den Speicheldrüsen (zum Beispiel bei Mumps);
• Akute Peritonitis oder Blinddarmentzündung;
• Perforation (Perforation) eines Hohlorgans (z. B. Magen, Darm);
• Diabetes mellitus (in der Zeit der Ketoazidose);
• Erkrankungen der Gallenwege (Cholezystitis, Cholelithiasis);
• Nierenversagen;
• Ektopische Schwangerschaft;
• Erkrankungen des Verdauungstraktes (z. B. Magengeschwür oder Zwölffingerdarmgeschwür, Darmverschluss, Darminfarkt);
• Thrombose der Gefäße der Darmdarstellung;
• Aortenaneurysmruptur;
• Operationen oder Verletzungen der Bauchorgane;
• Maligne Tumoren.

Eine Abnahme der Aktivität von alpha-Amylase im Blut (Werte um null) kann auf folgende Erkrankungen hindeuten:

• Bauchspeicheldrüseninsuffizienz;
• Mukoviszidose;
• Folgen der Entfernung des Pankreas;
• Akute oder chronische Hepatitis;
• Pankreasnekrose (Sterben und Zerfall der Bauchspeicheldrüse im Endstadium);
• Thyrotoxikose (hoher Spiegel einer Hormon-Schilddrüse im Körper);
• Toxikose der Schwangerschaft.

Alaninaminotransferase (ALT)

Alaninaminotransferase (AlAT) ist ein Enzym, das die Aminosäure Alanin von einem Protein zum anderen überträgt. Dementsprechend spielt dieses Enzym eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese, dem Austausch von Aminosäuren und der Produktion von Zellenergie. ALAT arbeitet innerhalb der Zellen, daher ist der Gehalt und die Aktivität in Geweben und Organen normal und im Blut niedriger. Wenn die Aktivität von AlAT im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Schädigung der Organe und Gewebe und auf die Freisetzung des Enzyms in den systemischen Kreislauf hin. Und da die höchste Aktivität von ALT in den Zellen des Myokards, der Leber und der Skelettmuskulatur zu verzeichnen ist, deutet eine Zunahme des aktiven Enzyms im Blut darauf hin, dass diese sehr spezifischen Gewebe geschädigt wurden.

Die am stärksten ausgeprägte ALT-Aktivität im Blut nimmt zu, wenn Leberzellen geschädigt werden (z. B. bei akuter toxischer und viraler Hepatitis). Darüber hinaus steigt die Enzymaktivität bereits vor der Entwicklung von Gelbsucht und anderen klinischen Anzeichen einer Hepatitis an. Eine geringfügig geringere Erhöhung der Enzymaktivität wird bei Verbrennungskrankheiten, Myokardinfarkt, akuter Pankreatitis und chronischen Lebererkrankungen (Tumor, Cholangitis, chronische Hepatitis usw.) beobachtet.

In Anbetracht der Rolle und der Organe, in denen ALT wirkt, sind die folgenden Bedingungen und Erkrankungen die folgenden Indikatoren für die Bestimmung der Aktivität des Enzyms im Blut:

• Eine Lebererkrankung (Hepatitis, Tumore, Cholestase, Zirrhose, Vergiftung);
• Verdacht auf akuten Myokardinfarkt;
• Muskelpathologie;
• Überwachung des Leberzustands bei Patienten, die Medikamente erhalten, die dieses Organ negativ beeinflussen;
• Routineinspektionen
• Untersuchung potenzieller Blut- und Organspender;
• Eine Umfrage unter Personen, die möglicherweise an Hepatitis erkrankt sind, weil sie mit Virushepatitis-Patienten in Kontakt gekommen sind.

Normalerweise sollte die ALT-Aktivität im Blut erwachsener Frauen (über 18 Jahre) weniger als 31 U / l und bei Männern weniger als 41 U / l betragen. Bei Kindern bis zu einem Jahr beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 54 U / l, 1–3 Jahre –– weniger als 33 U / d, 3–6 Jahre –– weniger als 29 U / l, 6–12 Jahre– weniger als 39 U / l. Bei jugendlichen Mädchen zwischen 12 und 17 Jahren beträgt die normale Aktivität von AlAT weniger als 24 U / l und bei Jungen zwischen 12 und 17 Jahren - weniger als 27 U / l Bei Jungen und Mädchen über 17 Jahren ist die ALT-Aktivität normalerweise dieselbe wie bei erwachsenen Männern und Frauen.

Eine Erhöhung der Aktivität von AlAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hindeuten:

• Akute oder chronische Lebererkrankungen (Hepatitis, Zirrhose, Fetthepatose, Tumor- oder Lebermetastasen, alkoholische Leberschäden usw.);
• Mechanischer Ikterus (Verstopfung des Gallengangs mit einem Stein, Tumor usw.);
• Akute oder chronische Pankreatitis;
• Akuter Herzinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Myokarddystrophie;
• Hitzschlag oder Verbrennungskrankheit;
• Schock;
• Hypoxie;
• Trauma oder Nekrose (Tod) der Muskeln einer beliebigen Lokalisation;
• Myositis;
• Myopathie;
• Hämolytische Anämie jeglichen Ursprungs;
• Nierenversagen;
• Präeklampsie;
• Filariasis;
• Akzeptanz von Medikamenten, die für die Leber toxisch sind.

Eine Erhöhung der Aktivität von AlAT im Blut kann auf folgende Krankheiten und Zustände hindeuten:

• Vitamin B-Mangel₆;
• Terminale Stadien des Leberversagens;
• Ausgedehnte Leberschäden (Nekrose oder Zirrhose der Mehrheit des Organs);
• Mechanische Gelbsucht

Aspartat-Aminotransferase (AsAT)

Aspartataminotransferase (AsAT) ist ein Enzym, das eine Aminogruppenübertragungsreaktion zwischen Aspartat und alpha-Ketoglutarat zur Bildung von Oxalessigsäure und Glutamat bereitstellt. Dementsprechend spielt AsAT eine Schlüsselrolle bei der Synthese und dem Abbau von Aminosäuren sowie bei der Energiebildung in Zellen.

AsAT ist wie ALAT ein intrazelluläres Enzym, da es hauptsächlich in Zellen und nicht im Blut wirkt. Dementsprechend ist die AST-Konzentration in normalen Geweben höher als im Blut. Die höchste Aktivität des Enzyms wird in den Zellen des Myokards, der Muskulatur, der Leber, der Bauchspeicheldrüse, des Gehirns, der Nieren, der Lunge sowie in Leukozyten und roten Blutkörperchen festgestellt. Wenn die ASC-Aktivität im Blut ansteigt, deutet dies auf die Freisetzung des Enzyms aus den Zellen in den systemischen Kreislauf hin, die auftritt, wenn Organe geschädigt werden, in denen eine hohe Menge an AST vorliegt. Das heißt, die Aktivität von AsAT im Blut steigt mit Lebererkrankungen, akuter Pankreatitis, Muskelschäden und Herzinfarkt dramatisch an.

Die Bestimmung der Aktivität von AST im Blut ist unter folgenden Bedingungen oder Erkrankungen angezeigt:

• Lebererkrankung;
• Diagnose eines akuten Myokardinfarkts und anderer Herzmuskelerkrankungen;
• Muskelerkrankungen des Körpers (Myositis usw.);
• Routineinspektionen
• Untersuchung potenzieller Blut- und Organspender;
• Untersuchung von Personen, die mit Virushepatitis-Patienten in Kontakt gekommen sind;
• Überwachung des Leberzustands bei Patienten, die Medikamente erhalten, die das Organ negativ beeinflussen.

Normalerweise liegt die Aktivität von AsAT bei erwachsenen Männern unter 47 U / l und bei Frauen unter 31 U / l. Die Aktivität von AsAT bei Kindern variiert normalerweise je nach Alter:

• Kinder unter einem Jahr - weniger als 83 U / l;
• Kinder von 1 - 3 Jahren - weniger als 48 U / l;
• Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 36 U / l;
• Kinder 6 - 12 Jahre - weniger als 47 U / l;
• Kinder 12 - 17 Jahre: Jungen - weniger als 29 Einheiten / l, Mädchen - weniger als 25 Einheiten / l;
• Jugendliche über 17 Jahre - wie bei erwachsenen Frauen und Männern.

Eine Erhöhung der Aktivität von AsAT im Blut wird bei folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Akuter Herzinfarkt;
• Akute Myokarditis, rheumatische Herzkrankheit;
• Kardiogener oder toxischer Schock;
• Lungenarterien-Thrombose;
• Herzversagen;
• Skelettmuskelerkrankungen (Myositis, Myopathien, Polymyalgie);
• Die Zerstörung einer großen Anzahl von Muskeln (zum Beispiel ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose);
• Hohe körperliche Aktivität;
• Hitzschlag;
• Lebererkrankungen (Hepatitis, Cholestase, Krebs und Lebermetastasen usw.);
• Pankreatitis;
• Alkoholkonsum;
• Nierenversagen;
• Bösartige Geschwülste;
• Hämolytische Anämie;
• Große Thalassämie;
• Infektionskrankheiten, bei denen Skelettmuskeln, Herzmuskel, Lunge, Leber, rote Blutkörperchen, Leukozyten beschädigt werden (z. B. Septikämie, infektiöse Mononukleose, Herpes, Lungentuberkulose, Typhus);
• Zustand nach Herzoperation oder Angiokardiographie;
• Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormone im Blut);
• Darmverschluss;
• Laktatazidose;
• Legionärskrankheit;
• Maligne Hyperthermie (erhöhte Körpertemperatur);
• Niereninfarkt;
• Schlaganfall (hämorrhagisch oder ischämisch);
• Vergiftung giftiger Pilze;
• Medikamente, die die Leber beeinträchtigen.

Eine Abnahme der Aktivität von AsAT im Blut wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Vitamin B-Mangel₆;
• Schwere und massive Leberschäden (z. B. Leberrupturen, Nekrose eines großen Teils der Leber usw.);
• Das letzte Stadium des Leberversagens.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)

Gamma-Glutamyltransferase (GGT) wird auch als Gamma-Glutamyltranspeptidase (GGTP) bezeichnet und ist ein Enzym, das die Aminosäure Gamma-Glutamyl von einem Proteinmolekül zu einem anderen überträgt. Dieses Enzym ist in der größten Anzahl in Zellmembranen mit Sekretions- oder Sorptionskapazität zu finden, beispielsweise in Epithelzellen des Gallengangs, in den hepatischen Tubuli, in den Nierentubuli, in den Ausscheidungskanälen des Pankreas, im Bürstenrand des Dünndarms usw. Dementsprechend ist dieses Enzym am aktivsten in den Nieren, der Leber, der Bauchspeicheldrüse und dem Bürstenrand des Dünndarms.

GGT ist ein intrazelluläres Enzym, daher ist seine Aktivität normalerweise im Blut gering. Und wenn die GGT-Aktivität im Blut zunimmt, deutet dies auf eine Beschädigung von Zellen hin, die reich an diesem Enzym sind. Das heißt, eine erhöhte Aktivität von GGT im Blut ist charakteristisch für jede Lebererkrankung mit Zellschädigung (einschließlich Alkoholkonsum oder Medikation). Darüber hinaus ist dieses Enzym sehr spezifisch für die Schädigung der Leber, das heißt, eine Erhöhung seiner Aktivität im Blut ermöglicht es, die Schädigung dieses bestimmten Organs mit hoher Genauigkeit zu bestimmen, insbesondere wenn andere Tests mehrdeutig interpretiert werden können. Wenn beispielsweise die Aktivität von AsAT und der alkalischen Phosphatase erhöht wird, kann dies durch eine Pathologie nicht nur der Leber, sondern auch des Herzens, der Muskeln oder der Knochen ausgelöst werden. In diesem Fall ermöglicht die Bestimmung der GGT-Aktivität die Identifizierung des erkrankten Organs, da bei einer erhöhten Aktivität die Werte für AcAT und alkalische Phosphatase auf einen Leberschaden zurückzuführen sind. Wenn die GGT-Aktivität normal ist, ist die hohe Aktivität von AsAT und alkalischer Phosphatase auf die Pathologie der Muskeln oder Knochen zurückzuführen. Daher ist die Bestimmung der GGT-Aktivität ein wichtiger diagnostischer Test zum Erkennen von Pathologie oder Leberschäden.

Die Definition der GGT-Aktivität zeigt sich bei folgenden Erkrankungen und Zuständen:

• Diagnose und Kontrolle des Krankheitsverlaufs der Leber und der Gallenwege;
• Überwachung der Wirksamkeit der Alkoholtherapie;
• Nachweis von Lebermetastasen bei malignen Tumoren jeglicher Lokalisation;
• Bewertung von Prostatakrebs, Bauchspeicheldrüsenkrebs und Hepatomkrebs;
• Beurteilung des Zustandes der Leber bei der Einnahme von Medikamenten, die den Körper beeinträchtigen.

Normalerweise beträgt die GGT-Aktivität im Blut bei erwachsenen Frauen weniger als 36 U / ml und bei Männern weniger als 61 U / ml. Die normale Aktivität von GGT im Blutserum bei Kindern hängt vom Alter ab und ist wie folgt:

• Kleinkinder bis zu 6 Monaten - weniger als 204 U / ml;
• Kinder 6 - 12 Monate - weniger als 34 U / ml;
• Kinder von 1 bis 3 Jahren - weniger als 18 U / ml;
• Kinder von 3-6 Jahren - weniger als 23 U / ml;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 17 U / ml;
• Jugendliche 12 - 17 Jahre: Jungen - unter 45 U / ml, Mädchen - unter 33 U / ml;
• Jugendliche 17 - 18 Jahre - wie bei Erwachsenen.

Bei der Beurteilung der Aktivität von GGT im Blut ist zu beachten, dass die Enzymaktivität umso höher ist, je höher das Körpergewicht einer Person ist. Bei schwangeren Frauen in den ersten Schwangerschaftswochen ist die GGT-Aktivität reduziert.

Eine erhöhte GGT-Aktivität kann bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet werden:

• Jegliche Erkrankungen der Leber und der Gallenwege (Hepatitis, toxische Schädigung der Leber, Cholangitis, Gallensteine, Tumore und Lebermetastasen);
• Infektiöse Mononukleose;
• Pankreatitis (akut und chronisch);
• Tumore der Bauchspeicheldrüse, Prostata;
• Exazerbation von Glomerulonephritis und Pyelonephritis;
• Trinken von alkoholischen Getränken;
• Akzeptanz von Medikamenten, die für die Leber toxisch sind.

Säurephosphatase (CF)

Säurephosphatase (CF) ist ein Enzym, das am Austausch von Phosphorsäure beteiligt ist. Es wird in fast allen Geweben produziert, aber die höchste Enzymaktivität wird in der Prostata, der Leber, den Blutplättchen und den roten Blutkörperchen beobachtet. Normalerweise ist die Säurephosphataseaktivität im Blut gering, da das Enzym in den Zellen ist. Dementsprechend wird eine Zunahme der Aktivität des Enzyms beobachtet, wenn die darin reichen Zellen zerstört werden und die Phosphatase in den systemischen Kreislauf gelangt. Bei Männern wird die Hälfte der im Blut nachgewiesenen sauren Phosphatase von der Prostatadrüse produziert. Und bei Frauen tritt saure Phosphatase im Blut aus der Leber, roten Blutkörperchen und Blutplättchen auf. Dies bedeutet, dass durch die Enzymaktivität Prostatadrüsenerkrankungen bei Männern sowie Pathologie des Blutsystems (Thrombozytopenie, hämolytische Erkrankung, Thromboembolie, Myelom, Paget-Krankheit, Morbus Gaucher, Niemann-Pick-Krankheit usw.) in beiden Geschlechtern nachgewiesen werden können.

Die Bestimmung der Aktivität von saurer Phosphatase wird bei Verdacht auf Prostata-Krankheit bei Männern und Leber- oder Nierenpathologie bei beiden Geschlechtern gezeigt.

Männer sollten bedenken, dass ein Bluttest mit saurer Phosphatase mindestens 2 Tage (und vorzugsweise 6 bis 7 Tage) nach Manipulationen der Prostatadrüse (z. B. Prostatamassage, transrektaler Ultraschall, Biopsie usw.) durchgeführt werden sollte.. Darüber hinaus sollten Vertreter beider Geschlechter wissen, dass die Analyse der Aktivität der sauren Phosphatase frühestens zwei Tage nach instrumentellen Untersuchungen der Blase und des Darms erfolgt (Zystoskopie, Rektomoroskopie, Koloskopie, digitale Untersuchung der Rektalampulle usw.).

Normalerweise beträgt die Aktivität der sauren Phosphatase im Blut von Männern 0 - 6,5 U / l und für Frauen - 0 - 5,5 U / l.

Eine Erhöhung der Aktivität der sauren Phosphatase im Blut wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Prostatakrankheiten bei Männern (Prostatakrebs, Prostataadenom, Prostatitis);
• Paget-Krankheit;
• Gaucher-Krankheit;
• Niemann-Pick-Krankheit;
• Myelom;
• Thromboembolie;
• Hämolytische Krankheit;
• Thrombozytopenie durch Plättchenzerstörung;
• Osteoporose;
• Erkrankungen des retikuloendothelialen Systems;
• Pathologie der Leber und der Gallenwege;
• Knochenmetastasen bei malignen Tumoren verschiedener Lokalisation;
• Diagnostische Manipulationen an den Organen des Urogenitalsystems (rektale digitale Untersuchung, Sammlung der Prostata-Sekretion, Koloskopie, Zystoskopie usw.) wurden innerhalb von 2–7 Tagen vor dem Eingriff durchgeführt.

Kreatinphosphokinase (CK)

Kreatinphosphokinase (CPK) wird auch als Kreatinkinase (CK) bezeichnet. Dieses Enzym katalysiert den Prozess der Abspaltung eines Phosphorsäurerestes aus ATP (Adenosintriphosphat), um ADP (Adenosindiphosphorsäure) und Kreatinphosphat zu bilden. Kreatinphosphat ist wichtig für den normalen Stoffwechsel sowie für die Muskelkontraktion und -entspannung. Kreatinphosphokinase kommt in fast allen Organen und Geweben vor, aber der größte Teil dieses Enzyms kommt in den Muskeln und im Myokard vor. Die minimale Menge an Kreatinphosphokinase ist in Gehirn, Schilddrüse, Gebärmutter und Lunge zu finden.

Normalerweise enthält das Blut eine kleine Menge an Kreatinkinase, und seine Aktivität kann mit Muskel-, Herzmuskel- oder Hirnschäden zunehmen. Die Kreatinkinase besteht aus drei Optionen - KK-MM, KK-MB und KK-VV, und KK-MM ist eine Unterart des Muskelenzyms, KK-MB ist eine myokardiale Unterart und KK-BB ist eine Unterart des Gehirns. Normalerweise sind 95% der Kreatinkinase im Blut die Unterart CK-MM, und die Unterarten CK-MB und CK-BB werden in Spurenmengen bestimmt. Derzeit erfordert die Bestimmung der Kreatinkinase-Aktivität im Blut eine Beurteilung der Aktivität aller drei Unterarten.

Die Angaben zur Bestimmung der Aktivität von CK im Blut sind folgende Zustände:

• Akute und chronische Erkrankungen des Herz-Kreislaufsystems (akuter Herzinfarkt);
• Muskelkrankheiten (Myopathie, Myodystrophie usw.);
• Erkrankungen des Zentralnervensystems;
• Schilddrüsenerkrankung (Hypothyreose);
• Verletzungen;
• Maligne Tumoren jeglicher Lokalisation.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Blutkreatinphosphokinase bei erwachsenen Männern weniger als 190 U / l und bei Frauen weniger als 167 U / l. Bei Kindern nimmt die Enzymaktivität in Abhängigkeit vom Alter normalerweise die folgenden Werte an:

• Die ersten fünf Tage des Lebens - bis zu 650 U / l;
• 5 Tage - 6 Monate - 0 - 295 U / l;
• 6 Monate - 3 Jahre - weniger als 220 U / l;
• 3 - 6 Jahre - weniger als 150 U / l;
• 6 - 12 Jahre: Jungen - unter 245 U / l und Mädchen - unter 155 U / l;
• 12 - 17 Jahre: Jungen - unter 270 U / l, Mädchen - unter 125 U / l;
• Älter als 17 Jahre - wie bei Erwachsenen.

Eine Erhöhung der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Akuter Herzinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Arrhythmie, instabile Angina pectoris, Herzinsuffizienz);
• Trauma oder Operation am Herzen und an anderen Organen;
• Akute Gehirnschädigung;
• Coma;
• Schädigung der Skelettmuskulatur (ausgedehnte Verletzungen, Verbrennungen, Nekrose, Stromschlag);
• Muskelkrankheiten (Myositis, Polymyalgie, Dermatomyositis, Polymyositis, Myodystrophie usw.);
• Hypothyreose (niedrige Schilddrüsenhormonspiegel);
• Intravenöse und intramuskuläre Injektionen;
• Geisteskrankheit (Schizophrenie, Epilepsie);
• Lungenembolie;
• Starke Muskelkontraktionen (Geburt, Krämpfe, Krämpfe);
• Tetanus;
• Hohe körperliche Aktivität;
• Fasten
• Dehydratation (Austrocknung des Körpers gegen Erbrechen, Durchfall, starkes Schwitzen usw.);
• Lange Unterkühlung oder Überhitzung;
• Maligne Tumoren der Blase, des Darms, der Brust, des Darms, der Gebärmutter, der Lunge, der Prostata, der Leber.

Eine Abnahme der Aktivität der Kreatinphosphokinase im Blut wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Längerer Aufenthalt in einem sesshaften Zustand (Hypodynamie);
• Geringe Muskelmasse

Kreatinphosphokinase, MB-Untereinheit (CK-MB)

Die Unterart der Kreatinkinase KFK-MB ist ausschließlich im Myokard enthalten, im Blut ist sie normalerweise sehr klein. Eine Zunahme der Aktivität von CK-MB im Blut wird bei der Zerstörung der Herzmuskelzellen, d. H. Bei Herzinfarkt, beobachtet. Die erhöhte Aktivität des Enzyms wird 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt aufgezeichnet, erreicht nach 12 bis 24 Stunden ein Maximum, und am 3. Tag, während der normalen Erholung der Herzmuskelerholung, kehrt die CPK-MB-Aktivität zur Normalität zurück. Aus diesem Grund wird die Bestimmung der CK-MB-Aktivität zur Diagnose eines Herzinfarkts und zur anschließenden Beobachtung der Erholungsprozesse im Herzmuskel verwendet. Angesichts der Rolle und des Ortes von CK-MB wird die Bestimmung der Aktivität dieses Enzyms nur für die Diagnose eines Myokardinfarkts und die Unterscheidung dieser Erkrankung von einem Lungeninfarkt oder einem starken Angina pectoris-Angriff gezeigt.

Normalerweise liegt die CPK-MB-Aktivität im Blut von erwachsenen Männern und Frauen sowie Kindern unter 24 U / l.

Die erhöhte Aktivität von CK-MB wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Akuter Herzinfarkt;
• Akute Myokarditis;
• Toxischer Myokardschaden durch Vergiftung oder Infektionskrankheit;
• Zustände nach Verletzungen, Operationen und diagnostischen Manipulationen am Herzen;
• Chronische Herzkrankheit (Myokarddystrophie, Herzinsuffizienz, Arrhythmie);
• Lungenembolie;
• Erkrankungen und Verletzungen der Skelettmuskulatur (Myositis, Dermatomyositis, Dystrophie, Verletzungen, Operationen, Verbrennungen);
• Schock;
• Reye-Syndrom

Laktatdehydrogenase (LDH)

Die Laktatdehydrogenase (LDH) ist ein Enzym, das es der Reaktion ermöglicht, Laktat in Pyruvat umzuwandeln, und ist daher sehr wichtig für die Energiegewinnung von Zellen. LDH kommt im normalen Blut und in den Zellen fast aller Organe vor, aber die größte Menge des Enzyms ist in Leber, Muskeln, Myokard, roten Blutkörperchen, Leukozyten, Nieren, Lungen, Lymphgewebe und Thrombozyten fixiert. Eine Zunahme der LDH-Aktivität wird gewöhnlich bei der Zerstörung von Zellen beobachtet, in denen es in großen Mengen enthalten ist. Dies bedeutet, dass die hohe Aktivität des Enzyms für Myokardschäden (Myokarditis, Herzinfarkt, Arrhythmien), Leber (Hepatitis usw.), Nieren und rote Blutkörperchen charakteristisch ist.

Dementsprechend sind die Indikationen zur Bestimmung der LDH-Aktivität im Blut die folgenden Zustände oder Krankheiten:

• Erkrankungen der Leber und der Gallenwege;
• Myokardschaden (Myokarditis, Herzinfarkt);
• Hämolytische Anämie;
• Myopathie;
• Bösartige Geschwülste verschiedener Organe;
• Lungenembolie.

Normalerweise beträgt die Aktivität von LDH im Blut von erwachsenen Männern und Frauen 125 - 220 U / l (bei Verwendung einiger Reagenziengruppen kann die Norm bei 140 - 350 U / l liegen). Bei Kindern variiert die normale Aktivität des Enzyms im Blut je nach Alter und ist wie folgt:

• Kinder unter einem Jahr - weniger als 450 U / l;
• Kinder 1 - 3 Jahre - weniger als 344 U / l;
• Kinder von 3 bis 6 Jahren - weniger als 315 U / l;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren - weniger als 330 U / l;
• Jugendliche zwischen 12 und 17 Jahren - weniger als 280 U / l;
• Jugendliche 17 - 18 Jahre - wie bei Erwachsenen.

Eine Erhöhung der LDH-Aktivität im Blut wird bei folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Schwangerschaftszeit;
• Neugeborene vor dem 10. Lebenstag;
• Intensive körperliche Anstrengung;
• Lebererkrankung (Hepatitis, Zirrhose, Gelbsucht aufgrund einer Gallenwegsverengung);
• Herzinfarkt;
• Embolie oder Lungeninfarkt;
• Erkrankungen des Blutsystems (akute Leukämie, Anämie);
• Muskelkrankheiten und Verletzungen (Trauma, Atrophie, Myositis, Myodystrophie usw.);
• Nierenerkrankung (Glomerulonephritis, Pyelonephritis, Niereninfarkt);
• Akute Pankreatitis;
• Jeder Zustand, der mit einem massiven Zelltod einhergeht (Schock, Hämolyse, Verbrennungen, Hypoxie, schwere Hypothermie usw.);
• Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation;
• Einnahme von Medikamenten, die für die Leber toxisch sind (Koffein, Steroidhormone, Cephalosporin-Antibiotika usw.), Alkohol trinken.

Eine Abnahme der LDH-Aktivität im Blut wird bei einer genetischen Störung oder dem vollständigen Fehlen von Enzymuntereinheiten beobachtet.

Lipase

Lipase ist ein Enzym, das eine Triglyceridspaltungsreaktion in Glycerin und Fettsäuren bewirkt. Das heißt, Lipase ist wichtig für die normale Verdauung von Fetten, die mit Nahrung in den Körper gelangen. Das Enzym wird von einer Reihe von Organen und Geweben produziert, der Löwenanteil der im Blut zirkulierenden Lipase stammt jedoch aus dem Pankreas. Nach der Produktion im Pankreas gelangt die Lipase in den Zwölffingerdarm und den Dünndarm, wo sie Fette aus der Nahrung abbaut. Aufgrund ihrer geringen Größe gelangt die Lipase durch die Darmwand in die Blutgefäße und zirkuliert im Blutkreislauf, wo sie weiterhin Fette in Komponenten abbaut, die von den Zellen absorbiert werden.

Die erhöhte Aktivität der Lipase im Blut wird meistens durch die Zerstörung der Bauchspeicheldrüsenzellen und die Freisetzung großer Mengen des Enzyms in den Blutkreislauf verursacht. Daher spielt die Bestimmung der Lipaseaktivität eine sehr wichtige Rolle bei der Diagnose einer Pankreatitis oder einer Verstopfung der Pankreasgänge durch einen Tumor, einen Stein, eine Zyste usw. Außerdem kann die hohe Aktivität der Lipase im Blut bei Nierenerkrankungen beobachtet werden, wenn das Enzym im Blutstrom verbleibt.

Es ist daher offensichtlich, dass die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der Lipase im Blut die folgenden Zustände und Erkrankungen sind:

• Verdacht auf akute oder Verschlimmerung einer chronischen Pankreatitis;
• Chronische Pankreatitis;
• Gallensteinkrankheit;
• Akute Cholezystitis;
• Akutes oder chronisches Nierenversagen;
• Perforation (Perforation) von Magengeschwüren;
• Behinderung des Dünndarms;
• Leberzirrhose;
• Bauchtrauma;
• Alkoholismus.

Normalerweise beträgt die Aktivität der Lipase im Blut bei Erwachsenen 8 - 78 U / l und bei Kindern - 3 - 57 U / l. Bei der Bestimmung der Aktivität der Lipase mit anderen Reagenzien-Sets liegt der Normalwert des Index bei Erwachsenen unter 190 U / l und bei Kindern unter 130 U / l.

Eine Zunahme der Lipaseaktivität wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Akute oder chronische Pankreatitis;
• Krebs, Zyste oder Pseudozyste der Bauchspeicheldrüse;
• Alkoholismus;
• Gallenkolik;
• Intrahepatische Cholestase;
• Chronische Erkrankungen der Gallenblase;
• Strangulation oder Darminfarkt;
• Stoffwechselkrankheiten (Diabetes, Gicht, Fettleibigkeit);
• Akutes oder chronisches Nierenversagen;
• Perforation (Perforation) von Magengeschwüren;
• Behinderung des Dünndarms;
• Peritonitis;
• Epidemische Parotitis, die mit einer Schädigung der Bauchspeicheldrüse auftritt;
• Empfang von Medikamenten, die zu Spasmus des Sphinkter Oddi führen (Morphium, Indomethacin, Heparin, Barbiturate usw.).

Eine Abnahme der Lipaseaktivität wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Maligne Tumoren verschiedener Lokalisation (außer Pankreaskarzinom);
• Überschüssige Triglyceride im Blut vor dem Hintergrund von Unterernährung oder erblicher Hyperlipidämie.

Pepsinogenes I und II

Pepsinogenes I und II sind Vorläufer des hauptsächlichen Magenenzyms Pepsin. Sie werden von den Zellen des Magens produziert. Ein Teil des Pepsinogens aus dem Magen gelangt in den systemischen Kreislauf, wo seine Konzentration durch verschiedene biochemische Methoden bestimmt werden kann. Im Magen werden Pepsinogene unter dem Einfluss von Salzsäure in das Enzym Pepsin umgewandelt, das die Proteine ​​aus der Nahrung abbaut. Dementsprechend können Sie durch die Konzentration von Pepsinogen im Blut Informationen über den Zustand der sekretorischen Funktion des Magens erhalten und die Art der Gastritis (atrophisch, hyperacid) bestimmen.

Pepsinogen I wird von den Zellen des Bodens und des Körpers des Magens und Pepsinogen II von Zellen aus allen Teilen des Magens und dem oberen Teil des Zwölffingerdarms synthetisiert. Daher ermöglicht die Bestimmung der Konzentration von Pepsinogen I die Beurteilung des Zustands des Körpers und der Unterseite des Magens und des Pepsinogens II - um alle Teile des Magens zu bewerten.

Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut verringert wird, deutet dies auf den Tod der Hauptzellen des Körpers und der Unterseite des Magens hin, die diese Vorstufe des Pepsins bilden. Dementsprechend kann ein niedriger Gehalt an Pepsinogen I auf eine atrophische Gastritis hindeuten. Vor dem Hintergrund der atrophischen Gastritis kann der Pepsinogen-II-Spiegel für lange Zeit im normalen Bereich bleiben. Wenn die Konzentration von Pepsinogen I im Blut erhöht wird, weist dies auf eine hohe Aktivität der Hauptzellen des Bodens und des Körpers des Magens hin und daher auf eine Gastritis mit hohem Säuregehalt. Ein hoher Pepsinogen-II-Spiegel im Blut weist auf ein hohes Risiko für ein Magengeschwür hin, da besagte Sekretionszellen zu aktiv nicht nur die Vorläufer von Enzymen, sondern auch Salzsäure produzieren.

Für die klinische Praxis ist die Berechnung des Verhältnisses von Pepsinogen I / Pepsinogen II von großer Bedeutung, da dieser Koeffizient es ermöglicht, atrophische Gastritis und ein hohes Risiko für die Entwicklung von Geschwüren und Magenkrebs zu identifizieren. Wenn der Koeffizient weniger als 2,5 ist, sprechen wir also von atrophischer Gastritis und einem hohen Risiko für Magenkrebs. Und mit einem Faktor von mehr als 2,5 - über das hohe Risiko von Magengeschwüren. Darüber hinaus ermöglicht das Verhältnis der Pepsinogenkonzentrationen im Blut die Unterscheidung von Funktionsstörungen des Verdauungssystems (z. B. vor dem Hintergrund von Stress, Unterernährung usw.) von realen organischen Veränderungen des Magens. Daher ist die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogenen mit der Berechnung ihres Verhältnisses derzeit eine Alternative zur Gastroskopie für diejenigen Personen, die sich aus irgendeinem Grund nicht diesen Untersuchungen unterziehen können.

Die Bestimmung der Aktivität von Pepsinogen I und II wird in den folgenden Fällen gezeigt:

• Beurteilung der Magenschleimhaut bei atrophischer Gastritis;
• Nachweis einer progressiven atrophischen Gastritis mit hohem Risiko, an Magenkrebs zu erkranken;
• Nachweis von Magengeschwür und Zwölffingerdarmgeschwür;
• Nachweis von Magenkrebs;
• Überwachung der Wirksamkeit von Gastritis und Magengeschwüren.

Normalerweise beträgt die Aktivität jedes Pepsinogens (I und II) 4–22 μg / l.

Die Erhöhung des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut wird in den folgenden Fällen beobachtet:

• Akute und chronische Gastritis;
• Zollinger-Ellison-Syndrom;
• Zwölffingerdarmgeschwür;
• Jeder Zustand, bei dem die Salzsäurekonzentration im Magensaft erhöht ist (nur für Pepsinogen I).

Die Abnahme des Gehalts jedes Pepsinogens (I und II) im Blut wird in den folgenden Fällen beobachtet:

• Progressive atrophische Gastritis;
• Magenkarzinom (Krebs);
• Addison-Krankheit;
• Perniziöse Anämie (nur für Pepsinogen I), auch als Addison-Birmer-Krankheit bezeichnet;
• Myxödem;
• Zustand nach Resektion (Entfernung) des Magens.

Cholinesterase (HE)

Der gleiche Name "Cholinesterase" bedeutet normalerweise zwei Enzyme - echte Cholinesterase und Pseudo-Colin-Esterase. Beide Enzyme sind in der Lage, Acetylcholin abzubauen, das als Vermittler in den Nervenverbindungen fungiert. Echte Cholinesterase ist an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt und kommt in großen Mengen in Hirngewebe, Nervenenden, Lungen, Milz und Erythrozyten vor. Pseudocholinesterase reflektiert die Fähigkeit der Leber, Proteine ​​zu synthetisieren, und reflektiert die funktionelle Aktivität dieses Organs.

Beide Cholinesterasen sind im Blutserum vorhanden und daher wird die Gesamtaktivität beider Enzyme bestimmt. Infolgedessen wird die Bestimmung der Cholinesteraseaktivität im Blut dazu verwendet, Patienten zu identifizieren, deren Muskelrelaxanzien (Muskelrelaxantien) eine langanhaltende Wirkung haben, was in der Praxis des Anästhesisten wichtig ist, um die korrekte Dosierung von Arzneimitteln zu berechnen und einen cholinergischen Schock zu verhindern. Darüber hinaus wird die Enzymaktivität zum Nachweis von Vergiftungen durch Organophosphatverbindungen (viele landwirtschaftliche Pestizide, Herbizide) und Carbamat bestimmt, bei denen die Aktivität der Cholinesterase abnimmt. In Abwesenheit der Gefahr einer Vergiftung und einer elektiven Operation wird die Cholinesteraseaktivität bestimmt, um den Funktionszustand der Leber zu bestimmen.

Die Indikationen zur Bestimmung der Cholinesterase-Aktivität sind die folgenden Zustände:

• Diagnose und Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung einer Lebererkrankung;
• Nachweis von Organophosphatverbindungen (Insektiziden);
• Ermittlung des Komplikationsrisikos bei geplanten Operationen unter Verwendung von Muskelrelaxanzien.

Normalerweise beträgt die Cholinesterase-Aktivität von Erwachsenen im Blut 3.700–1.200 U / l, wenn Butyrylcholin als Substrat verwendet wird. Bei Kindern von der Geburt bis zu sechs Monaten ist die Enzymaktivität sehr gering, von 6 Monaten bis 5 Jahren - 4900 - 19800 U / l, von 6 bis 12 Jahren - 4200 - 16300 U / l, und von 12 Jahren - wie bei Erwachsenen.

Eine erhöhte Cholinesterase-Aktivität wird bei den folgenden Zuständen und Erkrankungen beobachtet:

• Typ IV Hyperlipoproteinämie;
• Nephrose oder nephrotisches Syndrom;
• Fettleibigkeit;
• Typ II-Diabetes;
• Brusttumore bei Frauen;
• Magengeschwür;
• Bronchialasthma;
• Exsudative Enteropathie;
• Psychische Erkrankungen (manisch-depressive Psychose, depressive Neurose);
• Alkoholismus;
• Die ersten Schwangerschaftswochen.

Eine Abnahme der Cholinesterase-Aktivität wird bei den folgenden Zuständen und Erkrankungen beobachtet:

• Genetisch bestimmte Varianten der Cholinesterase-Aktivität;
• Organophosphatvergiftung (Insektizide usw.);
• Hepatitis;
• Leberzirrhose;
• Kongestive Leber vor dem Hintergrund von Herzinsuffizienz;
• Metastasierung maligner Tumoren in der Leber;
• Hepatische Amebiasis;
• Erkrankungen der Gallenwege (Cholangitis, Cholezystitis);
• Akute Infektionen;
• Lungenembolie;
• Skelettmuskelerkrankungen (Dermatomyositis, Dystrophie);
• Zustände nach Operation und Plasmapherese;
• Chronische Nierenerkrankung;
• Späte Schwangerschaft
• Alle Zustände, die eine Abnahme des Albuminspiegels im Blut beinhalten (z. B. Malabsorptionssyndrom, Hunger);
• Exfoliative Dermatitis;
• Myelom;
• Rheuma;
• Herzinfarkt;
• Bösartige Tumore jeglicher Lokalisation;
• Einnahme bestimmter Medikamente (orale Kontrazeptiva, Steroidhormone, Glukokortikoide).

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase)

Alkalische Phosphatase (alkalische Phosphatase) ist ein Enzym, das Phosphorsäureester abbaut und am Phosphor-Calcium-Stoffwechsel im Knochengewebe und in der Leber beteiligt ist. Es befindet sich in der größten Menge in den Knochen und in der Leber und gelangt aus diesen Geweben in den Blutkreislauf. Dementsprechend ist ein Teil der alkalischen Phosphatase im Blut Knochen und ein Teil der Leber. Normalerweise tritt alkalische Phosphatase leicht in den Blutkreislauf ein, und ihre Aktivität steigt mit der Zerstörung von Knochen- und Leberzellen an, was bei Hepatitis, Cholestase, Osteodystrophie, Knochentumoren, Osteoporose usw. möglich ist. Daher ist das Enzym ein Indikator für den Knochen- und Leberzustand.

Die Indikationen zur Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut sind die folgenden Zustände und Krankheiten:

• Nachweis von Leberläsionen im Zusammenhang mit einer Gallenwegsobstruktion (z. B. Gallensteinerkrankung, Tumor, Zyste, Abszess);
• Diagnose von Knochenerkrankungen, bei denen sie zerstört werden (Osteoporose, Osteodystrophie, Osteomalazie, Tumoren und Knochenmetastasen);
• Diagnose der Paget-Krankheit;
• Krebs des Kopfes der Bauchspeicheldrüse und der Nieren;
• Darmerkrankungen;
• Bewertung der Wirksamkeit der Behandlung von Rachitis mit Vitamin D.

Normalerweise beträgt die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut von erwachsenen Männern und Frauen 30 - 150 U / l. Bei Kindern und Jugendlichen ist die Enzymaktivität aufgrund aktiverer Stoffwechselprozesse in den Knochen höher als bei Erwachsenen. Die normale Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut von Kindern unterschiedlichen Alters ist wie folgt:

• Kinder unter 1 Jahr: Jungen - 80 - 480 U / l, Mädchen - 124 - 440 U / l;
• Kinder 1 - 3 Jahre: Jungen - 104 - 345 U / l, Mädchen - 108 - 310 U / l;
• Kinder 3 - 6 Jahre: Jungen - 90 - 310 U / l, Mädchen - 96 - 295 U / l;
• Kinder 6 - 9 Jahre: Jungen - 85 - 315 U / l, Mädchen - 70 - 325 U / l;
• Kinder 9 - 12 Jahre: Jungen - 40 - 360 U / l, Mädchen - 50 - 330 U / l;
• Kinder 12 - 15 Jahre: Jungen - 75 - 510 U / l, Mädchen - 50 - 260 U / l;
• Kinder 15 - 18 Jahre: Jungen - 52 - 165 U / l, Mädchen - 45 - 150 U / l.

Bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen wird ein Anstieg der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut beobachtet:

• Knochenkrankheiten mit erhöhtem Knochenzerfall (Paget-Krankheit, Gaucher-Krankheit, Osteoporose, Osteomalazie, Krebs und Knochenmetastasen);
• Hyperparathyreoidismus (erhöhte Konzentration von Parathyroidhormonen im Blut);
• Diffuser giftiger Kropf;
• Leukämie;
• Rachitis;
• Die Zeit der Heilung von Frakturen;
• Lebererkrankungen (Zirrhose, Nekrose, Krebs und Lebermetastasen, infektiöse, toxische, medizinische Hepatitis, Sarkoidose, Tuberkulose, parasitäre Infektionen);
• Blockierung der Gallenwege (Cholangitis, Gallengangsteine ​​und Gallenblase, Gallengangstumor);
• Mangel an Kalzium und Phosphat im Körper (zum Beispiel aufgrund von Hunger oder ungesunder Ernährung);
• Zytomegalie bei Kindern;
• Infektiöse Mononukleose;
• Lungen- oder Niereninfarkt;
• Frühgeborene;
• Drittes Trimester der Schwangerschaft;
• Die Zeit des schnellen Wachstums bei Kindern;
• Darmerkrankungen (Colitis ulcerosa, Enteritis, bakterielle Infektionen usw.);
• Akzeptanz von Lebergiften (Methotrexat, Chlorpromazin, Antibiotika, Sulfonamide, hohe Dosen von Vitamin C, Magnesia).

Eine Abnahme der Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut wird bei den folgenden Erkrankungen und Zuständen beobachtet:

• Hypothyreose (Mangel an Schilddrüsenhormonen);
• Skorbut;
• Schwere anämie;
• Kwashiorkor;
• Mangel an Kalzium, Magnesium, Phosphaten, Vitaminen C und B₁₂;
• Überschüssiges Vitamin D;
• Osteoporose;
• Achondroplasie;
• Kretinismus;
• Hereditäre Hypophosphatasie;
• Bei Einnahme bestimmter Medikamente wie Azathioprin, Clofibrat, Danazol, Östrogen und oralen Kontrazeptiva.

Urheber: Nasedkina AK Spezialist für die Erforschung biomedizinischer Probleme.

Erhöhte oder verminderte Alpha-Amylase im Blut - Ursachen und Behandlung

Um die Pathologie des Gastrointestinaltrakts zu diagnostizieren, schreiben Ärzte viele Studien vor, und eine davon ist eine biochemische Blutuntersuchung. In diesem Fall orientieren sich Experten am Amylase-Index. Wenn keine Abweichungen vorliegen, überschreitet sein Wert die Norm nicht.

Eine Zunahme oder Abnahme der Alpha-Amylase weist auf verschiedene Probleme bei der Aktivität des Verdauungssystems hin.

Was ist Amylase in einem biochemischen Bluttest?

Amylase ist ein Enzym der Glycosylhydrolasegruppe, die vom Körper synthetisiert wird. Der Hauptteil produziert Bauchspeicheldrüse. Eine kleine Menge des Enzyms wird von anderen inneren Organen sowie den Speicheldrüsen synthetisiert.

Amylase ist aktiv am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt. Die Hauptfunktion des Enzyms ist die Regulierung der Aktivität des Verdauungssystems, die Aufspaltung der Stärke und ihre Modifikation in verdaubare Substanz.

Das Enzym ist in zwei Arten unterteilt:

• Alpha-Amylase. Ein anderer Name ist Speichelamylase. Es ist ein Enzym, das in den Speicheldrüsen und im Pankreas synthetisiert wird. Der Verdauungsprozess hängt von seiner Konzentration ab.
• Bauchspeicheldrüsenamylase. Dies ist Teil von Alpha-Amylase. Dieses Enzym wird nur im Pankreas synthetisiert. Es hat einen direkten Einfluss auf den Verdauungsprozess im Zwölffingerdarm.

Amylase wird nicht nur vom Pankreas synthetisiert, sondern bildet auch einen Teil des Pankreassafts. Hier beteiligt sie sich aktiv an der Spaltung komplexer Substanzen.

Wenn wir sagen, dass sich das Enzym in der Blutanalyse zeigt, deuten seine Abweichungen von der Norm auf verschiedene Pathologien des Gastrointestinaltrakts hin.

Ursachen für erhöhte Alpha-Amylase im Blut

Wenn die Konzentration der Alpha-Amylase im Blut erhöht ist, kann dies auf die Entwicklung einer Pankreatitis hindeuten. Der Enzymspiegel liegt deutlich über dem Normalwert.

Es kommt vor, dass die Alpha-Amylase bei der Pankreatitis nicht oder nur geringfügig ansteigt. Dies liegt daran, dass der Schweregrad der Pathologie die Konzentration des Enzyms nicht beeinflusst.

Wenn eine weitgehende Zerstörung der Weichteile des Pankreas auftritt, wird der Hauptteil der Zellen der Alpha-Amylase zerstört. Aus diesem Grund darf bei einer Pankreatitis der Spiegel des Enzyms seinen Normalwert nicht überschreiten.

Wenn die Pankreatitis in chronischer Form diagnostiziert wird, steigt die Amylasekonzentration anfangs an, aber aufgrund der Zerstörung der Weichteile normalisiert sich die Konzentration der Substanz.

Es ist wichtig! Wenn sich bei einer Exazerbation der Pankreatitis mit ausgeprägter Symptomatologie der Pathologie herausstellt, dass der Enzymspiegel nicht erhöht ist, wird die Prognose für den Patienten enttäuschend sein. Dieser Zustand weist auf eine signifikante Zerstörung des Pankreas-Weichgewebes hin.

Es gibt andere Gründe für die Erhöhung der Alpha-Amylase im Blut:

• Krebspathologie des Pankreas bösartiger Natur. Krebs des Kopfes dieses Organs wird normalerweise diagnostiziert. Wenn diese bestimmte Krankheit zu einer Erhöhung der Enzymkonzentration geführt hat, wird die Rate viermal überschritten.
• Diabetes mellitus jeglicher Art. Diese Pathologie ist durch Stoffwechselstörungen gekennzeichnet. Ein falscher Enzymverbrauch tritt auf. Als Ergebnis beginnt das Pankreas, mehr Alpha-Amylase zu synthetisieren, und seine Konzentration steigt an.
• Nierenversagen Hier liegt eine Verletzung der Aktivität dieses inneren Organs vor, und deshalb kommt es zu einer Verzögerung des Enzyms im Blut, was zu einer großen Abweichung von der Norm führt.
• Peritonitis Bei einer solchen Krankheit verschlechtert sich das Wohlbefinden des Patienten dramatisch. Leiden und Pankreas, das beginnt, eine erhöhte Menge an Alpha-Amylase zu synthetisieren.
• Mumps Diese Pathologie, die akut verläuft. Am häufigsten leiden Kinder daran. In den Speicheldrüsen kommt es zu Entzündungen, die die Konzentration des Enzyms im Blut erhöhen.
• Steine ​​in der Gallenblase und den Gängen.

Andere Gründe für die Erhöhung der Abweichung des Enzyms von der Norm in großem Umfang:

• Trauma im Bauchraum durch mechanische Einwirkung - ein Schlag, ein Sturz und mehr;
• Pathologien, bei denen Microamylase im Blut auftritt;
• ektopische Schwangerschaft;
• der vierte Typ des Herpesvirus;
• Darmverschluss;
• Komplikationen nach Operationen an den Bauchorganen;
• ungesunde Ernährung;
• instabiler emotionaler Hintergrund;
• Alkoholmissbrauch;
• Medikamente einnehmen.

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Wie kann man Amylase im Blut senken?

Um Amylase im Blut zu reduzieren, muss die Ursache für den Konzentrationsanstieg ermittelt werden. Dies kann nur von einem Arzt nach entsprechender Forschung durchgeführt werden. Darauf basierend diagnostiziert und verschreibt er die Therapie. Nach der Behandlung wird die Amylase auf einen zulässigen Wert reduziert.

Um die Abnahme der Enzymkonzentration zu beschleunigen, wird die Einhaltung einer speziellen Diät unterstützt:

• Ausschluss von fetthaltigen, frittierten, würzigen und geräucherten Lebensmitteln aus der Ernährung;
• Weigerung, alkoholische Getränke zu trinken, Mehl und schwarzen Kaffee zu verwenden;
• Bevorzugte Garmethoden sind Dämpfen oder Backen;
• Einschränkung der Verwendung von Proteinnahrungsmitteln und Lebensmitteln mit Fasergehalt;
• du kannst nicht verhungern oder durchgehen;
• Es wird empfohlen, 5-6 mal täglich kleine Portionen zu sich zu nehmen.

Die folgenden Maßnahmen helfen auch, die Normalisierung der Blutamylase zu beschleunigen:

• Beachtung der Bettruhe;
• übermäßige körperliche Anstrengung vermeiden;
• volle Nachtruhe, deren Dauer mindestens 8 Stunden betragen sollte;
• Ablehnung von Abhängigkeiten.

Dies sind sekundäre Maßnahmen zur Stabilisierung des Amylase-Spiegels. Die Hauptsache - um die Ursache für die Erhöhung der Konzentration zu beseitigen. Zu diesem Zweck wird empfohlen, eine Therapie einzuhalten, die von einem Arzt verordnet wird.

Normalerweise basiert die Behandlung auf Medikamenteneinnahme. Die Dosierung und Dauer der Therapie wird vom Arzt festgelegt. Jede Selbstbehandlung und Kursänderung kann unerwünschte Folgen für den Patienten haben.

Alpha-Amylase ist blutarm: Ursachen

Wenn die biochemische Analyse niedrige Amylase im Blut zeigte, kann dies folgende Ursachen haben:

• die Periode nach der Operation, um die Bauchspeicheldrüse zu entfernen;
• erhöhte Cholesterinkonzentration im Blut;
• Toxämie während des Tragens eines Babys;
• akute oder chronische Hepatitis;
• Hepatose;
• Lebererkrankung;
• Mukoviszidose;
• Versagen der Bauchspeicheldrüse;
• Pankreasnekrose;
• Thyrotoxikose;
• Herzinfarkt

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Normamylase im Blut bei Erwachsenen

Da es zwei Amylasetypen gibt, ist die Geschwindigkeit für jeden Enzymtyp unterschiedlich. Forschungslaboratorien legen ihre Indikatoren fest. Sie können von den allgemein akzeptierten Werten abweichen, jedoch in geringem Umfang.

Es hängt alles von den in der Analyse verwendeten Reagenzien ab. Aus diesem Grund geben Sie zusammen mit den Ergebnissen der Studie die im Labor festgelegten Normen an.

Norm Amylase im Blut von Frauen

Der normale Alpha-Amylase-Spiegel im Blut von Frauen liegt zwischen 24 und 125 U / l.

• Solche Indikatoren sind typisch für Alter von 2 bis 70 Jahren. Die Alpha-Amylase-Rate im Blut von Frauen, die älter als 70 Jahre sind, liegt im Bereich von 30 bis 16 Einheiten / l.
• Die normale Rate der Pankreasamylase beträgt 50 U / l. Der Wert ist für alle Kinder nach 12 Monaten relevant und bleibt bis zum Lebensende bestehen.

Norm Amylase bei Männern

Die Amylase-Rate im Blut von Männern unterscheidet sich nicht vom Normalwert des Enzyms im Blut von Frauen, d.h. Die Werte sollten genau gleich sein.

Warum kann die Amylase im Blut des Kindes erhöht werden?

Die Gründe für die Erhöhung der Amylase im Blut eines Kindes:

• Pankreatitis;
• Peritonitis;
• Mumps;
• Erkrankungen der inneren Organe;
• erhöhte Zuckerkonzentration;
• Pankreas-Pathologie;
• Verwendung von Medikamenten auf Hormonbasis.

Wenn der Bluttest ergab, dass das Kind eine erhöhte Amylasekonzentration hat, sollten Sie einen Arzt aufsuchen. Nur ein Fachmann kann die Ursache bestimmen, die die Veränderung des Enzymspiegels beeinflusste. Der Fachmann wird auch die geeignete Behandlung vorschreiben.

Ein Amylasetest wird einmal im Jahr empfohlen. Dies hilft, die Pathologien des Gastrointestinaltrakts rechtzeitig zu erkennen und im Anfangsstadium der Entwicklung zu beseitigen.